Cistein je neutralna aminokiselina s polarnim pobočnim lancem. Zbog reaktivnosti tiolne skupine cistein ima brojne uloge u bjelančevinama. Osim što djeluje kao snažni nukleofil i ligand u kompleksima sa željezom i cinkom, najvažnije svojstvo cisteina je stvaranje disulfidne veze. Disulfidna veza igra važnu ulogu u stabilizaciji bjelančevina stvarajući čvrste veze među lancima, što je posebno važno za formiranje sekundarne i tercijarne strukture. Cistein se lako oksidira i pri tome nastaje kovalentno povezani dimer ove aminokiseline, cistin, u kojem su dvije molekule cisteina povezane disulfidnom vezom. Ostaci koji su povezani disulfidnim vezama jako su hidrofobni (nepolarni). Cistein nije esencijalna aminokiselina jer je ljudski organizam može sintetizirati.
Dezoksiribonukleinska kiselina (DNK ili DNA) molekula je na kojoj se nalaze upute za sintezu specifičnih proteina, tj. za raspored aminokiselina u njihovim polipeptidnim lanacima. DNK je, 1869., otkrio mladi švicarski kemičar Friedrich Miescher (1844-1895). Skoro stotinu godina kasnije, 1953., američki biolog James Dewey Watson (1928-) i engleski fizičar Francis Harry Compton Crick (1916–2004) otkrili su da se molekula DNK sastoji iz dva komplementarna lanca nukleotida koji se spiralno uvijaju jedan oko drugog i povezani su vodikovim vezama.
DNA se sastoji od dušičnih baza purina i pirimidina, šećera s pet ugljikovih atoma, dezoksiriboze i fosfata. Postoje četiri vrste dušičnih baza: adenin (A), gvanin (G), timin (T) i citozin (C). Preko tih baza vodikovim vezama su povezana dva lanca, pri čemu se uvijek vežu adenin i timin odnosno citozin i guanin. Redoslijed baza u jednom lancu u potpunosti ovisi od redoslijeda baza u drugom, komplementarnom lancu. Ovo svojstvo je od velikog značaja prilikom diobe stanice i prenošenja nasljednog materijala. Promjer uzvojnice je 2 nm, razmak između susjednih baza je 0.34 nm a međusobno su zakrenute za 36° te se tako spiralna struktura ponavlja nakon svakih deset nukleotida (duljina jednog zavoja je 3.4 nm).
Glutaminska kiselina spada u negativno nabijene aminokiseline. To je jedna od dvije aminokiseline koje sadrže karbonsku kiselinu u pobočnom lancu. Kao i sve nabijene aminokiseline i ova kiselina se često nalazi na površini bjelančevine utječući na njenu topljivost i ionski karakter. Asparaginska i glutaminska kiselina igraju važnu ulogu u aktivnim centrima enzima. Glutaminska kiselina se često naziva i glutamat jer je pri fiziološkom pH karboksilna kiselina disocirana u svoj anionski oblik. Glutaminska kiselina nije esencijalna kiselina jer ljudski organizam svu potrebnu kiselinu može sintetizirati iz drugih aminokiselina.
Glutamin je neutralna aminokiselina s polarnim pobočnim lancem. On je važni nositelj amonijaka i sudjeluje u sintezi uree. Važan je prekursor za sintezu purina i pirimidina. Glutamin ne spada u esencijalne aminokiseline ali to može postati u izvanredni situacijama, primjerice kod intenzivnih treninga, opeklina ili bolesti probanog sustava. Sintetizira se iz glutamata i amonijaka u prisutnosti enzima glutamin sintetaze.
Glicin najjednostavnije je građena aminokiselina. Iako je nepolaran ne doprinosi hidrofobnim interakcijama. Nedostatak pobočnog lanca daje glicinu mnogo veću konformacijsku slobodu ugradnje u bjelančevine. Nalazi se u sastavu gotovo svih bjelančevina i to u visokom postotku. To je ujedno i jedina aminokiselina koja nije optički aktivna. Glicin nije esencijalna aminokiselina i u najvećoj mjeri nastaje iz serina, ali se može dobiti i iz treonina.
Histidin je nabijena aminokiselina s baznim pobočnim lancem. To je esencijalna aminokiselina koju ljudski organizam ne može sintetizirati te se mora unijeti preko hrane. Konstanta imidazolnog lanca histidina je otprilike 6 što znači da mala promjena pH fiziološke otopine može promijeniti njen naboj. Protonirani imidazol ponaša se kao kiselina a neprotonirani kao baza. Histidin se često sreće kao ligand u kompleksima željeza i cinka.
Izoelektrična točka (pI ili IEP) je pH otopine ili disperzije pri kojem je neto naboj molekule ili koloidne čestice jednak nuli. U izoelektričnoj točki aminokiseline ne putuju prema elektrodama pod utjecajem električnog polja. Neto naboj (algebarska suma svih nabijenih skupina prisutnih u dipolarnom ionu) aminokiselina, peptida i bjelančevina ovisi o pH vrijednosti otopine. Ispod izoelektrične točke aminokiseline adiraju protone i stvaraju katione a iznad izoelektrične točke se pretvaraju u anione. Primjerice, alanin može imati naboj +1, 0 ili -1 ovisno o pH vrijednosti medija u kojem je otopljen.
Izoleucin je hidrofobna aminokiselina s alifatskim pobočnim lancem. To je jedna od tri aminokiseline koje imaju razgranati pobočni lanac (druge dvije su valin i leucin). Ovaj lanac nije reaktivan ali igra važnu ulogu u stabiliziranju bjelančevina. Razgranate bjelančevine čine do 25 % sadržaja prosječne bjelančevine. Izoleucin je esencijalna aminokiselina koju ljudski organizam ne može sintetizirati te se mora unijeti preko hrane.
Leucin je hidrofobna aminokiselina s alifatskim pobočnim lancem. To je jedna od tri aminokiseline koje imaju razgranati pobočni lanac (druge dvije su valin i izoleucin). Ovaj lanac nije reaktivan ali igra važnu ulogu u stabiliziranju bjelančevina svojim hidrofobnim interakcijama. Razgranate bjelančevine čine do 25 % sadržaja prosječne bjelančevine. Leucin je esencijalna aminokiselina koju ljudski organizam ne može sintetizirati te se mora unijeti preko hrane.
Lizin je nabijena aminokiselina s baznim pobočnim lancem. Amino skupina u pobočnom lancu je vrlo reaktivna i često je dio aktivnog mjesta u enzimima. Lizin ima značajnu ulogu u koordinaciji negativno nabijenih liganada. To je esencijalna aminokiselina koju ljudski organizam ne može sintetizirati te se mora unijeti preko hrane.
Generalić, Eni. "Aminokiseline." Englesko-hrvatski kemijski rječnik & glosar. 29 June 2022. KTF-Split. {Datum pristupa}. <https://glossary.periodni.com>.
Glosar
Periodni sustav